<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<!DOCTYPE ArticleSet PUBLIC "-//NLM//DTD PubMed 2.7//EN" "https://dtd.nlm.nih.gov/ncbi/pubmed/in/PubMed.dtd">
<ArticleSet>
<Article>
<Journal>
				<PublisherName>دانشگاه سمنان</PublisherName>
				<JournalTitle>شیمى کاربردى روز</JournalTitle>
				<Issn>2981-2437</Issn>
				<Volume>11</Volume>
				<Issue>40</Issue>
				<PubDate PubStatus="epublish">
					<Year>2016</Year>
					<Month>09</Month>
					<Day>22</Day>
				</PubDate>
			</Journal>
<ArticleTitle>The efficiency of graphene-cysteine nanocomposites to stabilize the enzyme glucose oxidase in the carbon electrode</ArticleTitle>
<VernacularTitle>کارایی نانوکامپوزیت گرافن- سیستئین جهت تثبیت آنزیم گلوکزاکسیداز در سطح الکترود کربنی</VernacularTitle>
			<FirstPage>75</FirstPage>
			<LastPage>84</LastPage>
			<ELocationID EIdType="pii">757</ELocationID>
			
<ELocationID EIdType="doi">10.22075/chem.2017.757</ELocationID>
			
			<Language>FA</Language>
<AuthorList>
<Author>
					<FirstName>هدیه</FirstName>
					<LastName>ناصری‌مقدم</LastName>
<Affiliation>1 تهران - دانشگاه تهران - مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک (IBB)  2 تهران - دانشگاه خوارزمی - دانشکده‌ی علوم زیستی -گروه علوم سلولی و مولکولی</Affiliation>

</Author>
<Author>
					<FirstName>هدایت‌اله</FirstName>
					<LastName>قورچیان</LastName>
<Affiliation>1 تهران - دانشگاه تهران - مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک (IBB)</Affiliation>

</Author>
</AuthorList>
				<PublicationType>Journal Article</PublicationType>
			<History>
				<PubDate PubStatus="received">
					<Year>2017</Year>
					<Month>01</Month>
					<Day>15</Day>
				</PubDate>
			</History>
		<Abstract>In recent years, many efforts have been done to provide biological platforms for enzyme immobilization, biotechnology applications and biosensor developments. One of these platforms is cysteine amino acid. Much cysteine immobilization on the electrode surface, causing larger amount of protein loaded on the electrode surface which improves the biosensor’s operation. In the present study cysteine was fixed on bare glassy carbon electrode and glassy carbon electrode modified graphene or graphene oxide by electrochemical method. Cyclic voltammetry showed the best cysteine immobilization was on the glassy carbon electrode modified graphene. In addition, the use of cysteine-graphene nanocomposit on the glassy carbon electrode surface not only loading a larger amount of glucose oxidase enzyme on the surface of the modified electrode, but also providing the graphene as a good platform for facilitating electron transfer from the electrode to the redox enzyme</Abstract>
			<OtherAbstract Language="FA">در سال­ها­ی اخیر تلاش فراوانی جهت فراهم نمودن بسترهای بیولوژیکی برای تثبیت آنزیم ها و استفاده از آنها در بیو تکنولوژی و توسعه زیست حسگرها صورت گرفته است. یکی از این روش­ها استفاده از اسیدآمینه سیستئین می­باشد. تثبیت مقدار بیشتر سیستئین بر سطح الکترود، موجب قرارگیری مقدار بیشتری از پروتئین بر سطح الکترود می­شود که باعث بهبود زیست حسگر می­شود. در پژوهش حاضر سیستئین به روش الکتروشیمیایی بر سطح الکترود کربن شیشه­ای برهنه، الکترود کربن شیشه­ای اصلاح شده با گرافن و الکترود کربن شیشه­ای اصلاح شده با گرافن­اکساید تثبیت شد. بررسی نتایج حاصل از ولتامتری چرخه­ای نشان داد که سیستئین بر سطح الکترود اصلاح شده با گرافن بهتر تثبیت می­شود. به علاوه استفاده از نانوکامپوزیت سیستئین-گرافن در سطح الکترود کربن شیشه ای نه تنها موجب قرارگیری مقدار بیشتری از آنزیم گلوکز اکسیداز بر سطح الکترود اصلاح شده گردید، بلکه گرافن بستری را فراهم نمود که انتقال الکترون از سطح الکترود به مرکز ردوکس آنزیم تسهیل شود.</OtherAbstract>
		<ObjectList>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">سیستئین</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">گرافن</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">گرافن‌اکساید</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">الکترود کربن شیشه‌ای</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">الکتروشیمی</Param>
			</Object>
		</ObjectList>
<ArchiveCopySource DocType="pdf">https://chemistry.semnan.ac.ir/article_757_470e7a4f017a5476afb7eeb3f8b96f9b.pdf</ArchiveCopySource>
</Article>
</ArticleSet>
