عوامل تاثیرگذار بر انتخاب سابستریت آنزیم‌های تایروزیناز و لاکیز

نوع مقاله : مقاله علمی پژوهشی

نویسندگان

1 گروه شیمی، دانشکده علوم، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد مشهد، مشهد، ایران

2 دانشکده شیمی، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران

3 پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری، تهران، ایران

چکیده

تثبیت هم زمان آنزیم‌هایی که دامنه‌های مختلفی از ترکیبات آلاینده را می‌توانند اکسید کنند، کارآئی سامانه‌های آنزیمی را برای مقابله با آلاینده‌های محیط زیست افزایش می‌دهد. در این راستا بکارگیری 2 آنزیم لاکیز و تایروزیناز که برای اکسایش ترکیبات آلی فقط به اکسیژن مولکولی نیاز دارند، از اهمیت بالائی برخوردار است. بنابراین، در این تحقیق ابتدا، با استفاده از یک اسکلت ساختمانی مشترک، مشتقات ترکیبات دی آزو دارای گروههای استخلافی الکترون دهنده و الکترون کشنده ساخته شدند. سپس فعالیت اکسیدازی تایروزیناز (استخراج شده از قارچ خوراکی) و لاکیز (استخراج شده از قارچ نیورسپورا کراسا) در حضور این ترکیبات دی آزو تحت شرایط یکسان به روش اسپکتروفتومتری مورد بررسی قرار گرفتند. به استناد نتایج حاصل از اکسایش ترکیبات دی‌آزوی فنلی، کتکولی، گوآیکولی و آنیلینی که از یک اسکلت ساختمانی مشترک ساخته شده بودند، طیف سابستریتی دو آنزیم تایروزیناز و لاکیز به دست آمد و دلایل مختلف موثر بر دامنه سابستریتی این دو آنزیم به کمک داکینگ مولکولی مورد تحقیق و بحث قرار گرفت. بر این مبنا، تثبیت هم‌زمان این دو آنزیم می‌تواند دامنه اکسایش ترکیبات فنلی (منوفنلی، دی‌فنلی و گوآیکولی) را پوشش دهد اما این سامانه فاقد کارآئی لازم برای اکسایش ترکیبات آنیلینی خواهد بود.

کلیدواژه‌ها

عنوان مقاله [English]

Influential parameters on the substrate selectivity of laccase and tyrosinase

نویسندگان [English]

  • Fatemeh Mirazizi 1
  • Mehdi Bakavoli 2
  • kamahldin Haghbeen 3
  • Mahmoud Ebrahimi 1
1 Department of Chemistry, Islamic Azad University of Mashhad, Mashhad, The Islamic Republic of Iran
2 Department of Chemistry, Ferdowsi University of Mashhad, Mashhad
3 National Institute for Genetic Engineering and Biotechnology, Tehran, The Islamic Republic of Iran
چکیده [English]

Co-immobilization of several enzymes on the same matrix might enhance the efficiency of bioremediation of water resources. In pursuit of this objective, laccase and tyrosinase are especially important due to their reliance on molecular oxygen during the oxidation of various compounds. Accordingly, in this research, the substrate spectra of a laccase (obtained from Neurospora crassa) and a tyrosinase (obtained from Agaricus bisporus) were studied through analysis of their reactions with different diazo derivatives of phenol, catechol, guaiacol, and aniline, which were made from an identical molecular structure. The results were explained in view of the influential parameters on the substrate selectivity of each enzyme. The outcome of this research indicates that co-immobilization of laccase with a tyrosinase possibly expands the spectrum of the target pollutants, however, it does not guarantee the efficacy of the system against aniline derivatives.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Phenolic pollutants
  • Diazo compounds
  • Multi-enzyme systems
  • Agaricus bisporus
  • Neurospora crassa

مراجع

[1] K. Haghbeen and D. Schlossser, Laccases in Bioremediation and Waste Valorisation, ed., Springer, (2020) pp. 239.
[2] S. M. Moshtaghioun, M. Dadkhah, K. Bahremandjo, K Haghbeen, S. Aminzadeh and R. L. Legge, Biocatalysis and Biotrans. 35 (2017) 1.
[3] F. Mirazizi, A. Bahrami, K. Haghbeen, H. Shahbani Zahiri, M. Bakavoli and R. L. Legge, J. Enzyme Inhib. Med. Chem. 31 (2015) 1162.
[4] S. M. Moshtaghioun, K. Haghbeen, A. Sahebghadam, R.L. Legge, R. Khoshneviszadeh and S. Farhadi, Anal. Chem. 83 (2011) 4200.
[5] K. Haghbeen and E. W. Tan, Anal. Biochem. 312 (2003) 23.
[6] E. Solem, F. Tuczek, and H. Decker, Angew. Chem. Int. Ed. 55 (2016) 2884.
[7] T. Pillaiyar, M. Manickam and V. Namasivayam, J. Enzyme Inhib. Med. Chem. 32 (2017) 403.
[8] X. Yuan, G. Tian, Y. Zhao, L. Zhao, H. Wang and T. Bun Ng, Molecules, 21 (2016) 203.
[9] E. I. Solomon, D. E. Heppner, E. M. Johnston, J. W. Ginsbach, J. Cirera, M. Qayyum, M. T. Kieber-Emmons, C. H. Kjaergaard, R. G. Hadt, and L. Tian, Chem. Rev. 114 (2014) 3659.
[10] S. Y. Seo, V. K. Sharma and N. Sharma, J. Agric. Food Chem. 51(2003) 2837.
[11] S. Halaouli, M. Asther, J-C. Sigoillot, M. Hamdi and A. Lomascolo, J. Appl. Microbiol. 100 (2006) 219.
[12] S. Ba and V. V. Kumar, Critical Reviews in Biotechnology, 22 (2017) 1.
[13] K. Haghbeen and E. W. Tan, J.Org. Chem. 63 (1998) 4503.
[14] K. Haghbeen, S. Shareefi Borojerdi, F. Rastgar Jazii and A. A. Karkhane, Iran. J. Biotechnol, 2 (2004) 189.
[15] W. T. Ismaya, H. J. Rozeboom, A. Weijn, J. J. Mes, F. Fusetti, H. J. Wichers and B. W. Dijkstra, Biochemistry, 50 (2011) 5477.
[16] R. Thomsen and M. H. Christensen, J. Med. Chem, 49 (2006) 3315.
[17] S. Maki-Yonekura and K. Yonekura, Micros. Microanal. 14 (2008) 362.
[18] F. Mirazizi, A. Bahrami, S. Soleimani Asl, A. Zaribafan, K. Haghbeen and S. Aminzadeh, International Journal of Environmental Science and Technology, 15 (2018) 1679.
[19] G. McMullan, C. Meehan, A. Conneely, N. Kirby, T. Robinson and P. Nigam, Applied Microbiology and Biotechnology, 56 (2001) 81.
[20] J. Yoon, S. Fujii and E. I. Solomon, Proc. Natl. Acad. Sci. 106 (2009) 6585.
[21] S.M. Jones and E.I. Solomon, Cell. Mol. Life Sci. 72 (2015) 869.
[22] S. Shareefi Borojerdi, K. Haghbeen, A. A. Karkhane, M. Fazli and A. Saboury, Biochemical and Biophysical Research Communications, 314 (2004) 925.
[23] R. C. Weast, Handbook of Chemistry and Physics. 56th ed, Ohio: Cleveland, CRC Press. (1970) pp. 2390.
[24] M. Michalík, A. Vagánek and P. Poliak, Acta. Chimica. Slovaca, 7 (2014) 123.
[25] Y. Matoba, S. Kihara, N. Bando, H. Yoshitsu, M. Sakaguchi, K. Kayama, S. Yanagisawa, T. Ogura and M. Sugiyama, PLOS Biology, 16 (2018) 1.
[26] M. Salehi, M. Kubickib, M. Jafari, M. Galini and F. Soleimaniand, J. Appl. Chem. 13 (2019) 103.
شیمى کاربردى روز
دوره 17، شماره 63
تیر 1401
صفحه 151-164

فایل ها

هم رسانی

ارجاع به این مقاله

آمار